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<title>TE-Puffer</title>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p><b>TE-Puffer</b> ist ein biochemischer <a href="Puffer_(Chemie)" title="Puffer (Chemie)">Puffer</a>, der aus einer wässrigen Lösung von <a href="TRIS" class="mw-redirect" title="TRIS">TRIS</a> und <a href="Ethylendiamintetraessigs%C3%A4ure" title="Ethylendiamintetraessigsäure">EDTA</a> besteht.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>
<p>TE-Puffer enthalten meist eine <a href="Konzentration_(Chemie)" title="Konzentration (Chemie)">Konzentration</a> an TRIS zwischen 10 und 100 <a href="Molarit%C3%A4t" class="mw-redirect" title="Molarität">mM</a> und einer Konzentration von EDTA zwischen 5 und 10 mM. Das EDTA wirkt neben der Einstellung des <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Werts</a> auf 7 bis 8 zusätzlich als <a href="Chelator" class="mw-redirect" title="Chelator">Chelator</a> für zweiwertige <a href="Kation" title="Kation">Kationen</a> wie z. B. <a href="Calcium" title="Calcium">Calcium</a>-, <a href="Magnesium" title="Magnesium">Magnesium</a>- und <a href="Zink" title="Zink">Zinkionen</a>, die <a href="Cofaktor_(Biochemie)" title="Cofaktor (Biochemie)">Cofaktoren</a> für verschiedene abbauende Enzyme wie <a href="Nuklease" class="mw-redirect" title="Nuklease">Nukleasen</a><sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> und <a href="Metalloprotease" class="mw-redirect" title="Metalloprotease">Metalloproteasen</a> sind, wodurch diese gehemmt werden. Daher eignet sich TE-Puffer als Lagerlösung für DNA,<sup id="cite_ref-DOI10.1136%2Fjmg.27.9.569_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-DOI10.1136%252Fjmg.27.9.569-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> z. B. nach einer <a href="DNA-Reinigung" title="DNA-Reinigung">DNA-Reinigung</a>. Der EDTA-Anteil hemmt auch verschiedene andere DNA-modifizierende Enzyme mit divalenten Kationen wie <a href="DNA-Polymerase" class="mw-redirect" title="DNA-Polymerase">DNA-Polymerasen</a>, weshalb meistens die DNA und somit auch das EDTA vor einer <a href="Polymerasekettenreaktion" class="mw-redirect" title="Polymerasekettenreaktion">Polymerasekettenreaktion</a> oder einer <a href="Isothermale_DNA-Amplifikation" class="mw-redirect" title="Isothermale DNA-Amplifikation">isothermalen DNA-Amplifikation</a> mit bidestilliertem Wasser unter 1 mM EDTA verdünnt wird, da die typische Magnesiumionenkonzentration dort bei 2 bis 3 mM liegt und weniger als 1 mM EDTA genügend Magnesiumionen übrig lässt.
</p><p>Eine Modifikation des TE-Puffers ist der <a href="TSE-Puffer" title="TSE-Puffer">TSE-Puffer</a>, der zusätzlich <a href="Natriumchlorid" title="Natriumchlorid">Natriumchlorid</a> enthält. Ähnlich zum TE-Puffer zusammengesetzte Puffer sind der <a href="TAE-Puffer" title="TAE-Puffer">TAE-Puffer</a> und der <a href="TBE-Puffer" title="TBE-Puffer">TBE-Puffer</a>, die zur <a href="Agarose-Gelelektrophorese" title="Agarose-Gelelektrophorese">Agarose-Gelelektrophorese</a> verwendet werden.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>
<ul><li><a href="Friedrich_Lottspeich" title="Friedrich Lottspeich">Friedrich Lottspeich</a>, <a href="Joachim_Engels" class="mw-redirect" title="Joachim Engels">Joachim W. Engels</a>, Solodkoff Zettlmeier Lay: <i>Bioanalytik</i>. 3. Auflage, Spektrum, Heidelberg 2012, ISBN 978-3-8274-0041-3.</li>
<li>Cornel Mülhardt: Der Experimentator: Molekularbiologie/Genomics. Sechste Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2008, ISBN 3-8274-2036-9.</li>
<li><a href="Joseph_Sambrook" title="Joseph Sambrook">J. Sambrook</a>, <a href="Thomas_Maniatis" class="mw-redirect" title="Thomas Maniatis">T. Maniatis</a>, D. W. Russel: <i>Molecular cloning: a laboratory manual.</i> 3rd edition, <a href="Cold_Spring_Harbor_Laboratory" title="Cold Spring Harbor Laboratory">Cold Spring Harbor Laboratory</a> Press, 2001, ISBN 0-87969-577-3.</li></ul>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>
<ol class="references">
<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">N. Yagi, K. Satonaka, M. Horio, H. Shimogaki, Y. Tokuda, S. Maeda: <i>The role of DNase and EDTA on DNA degradation in formaldehyde fixed tissues.</i> In: <i>Biotechnic & histochemistry : official publication of the Biological Stain Commission.</i> Band 71, Nummer 3, Mai 1996, S. 123–129, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8724437?dopt=Abstract">PMID 8724437</a>.</span>
</li>
<li id="cite_note-DOI10.1136%2Fjmg.27.9.569-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-DOI10.1136%252Fjmg.27.9.569_2-0">↑</a></span> <span class="reference-text">K S Ross, N E Haites, K F Kelly: <i>Repeated freezing and thawing of peripheral blood and DNA in suspension: effects on DNA yield and integrity.</i> In: <i>Journal of Medical Genetics.</i> 27, 1990, S. 569, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1136/jmg.27.9.569">10.1136/jmg.27.9.569</a></span>.</span>
</li>
</ol></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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